Fino a un decennio fa si pensava che ogni proteina appena prodotta si ripiegasse spontaneamente in una particolare struttura tridimensionale che la rendeva idonea allo svolgimento del suo compito biologico. Il paradigma della stretta dipendenza della funzione di una proteina dalla sua struttura è rimasto valido fino alla fine degli anni Novanta quando nuovi risultati hanno mostrato l’esistenza di proteine che riescono a funzionare pur avendo una struttura disordinata. La decodifica completa del genoma umano ha poi rivelato che almeno un terzo delle proteine prodotte possiede una struttura disordinata. Vi raccontiamo quali sono i compiti assegnati alle proteine “intrinsecamente disordinate” e come il disordine strutturale offra vantaggi unici per la loro funzionalità.

Donatella Bulone, laureata in Fisica, è Primo Ricercatore presso l’Istituto di Biofisica del CNR. È stata Visiting Scientist presso il Dipartimento di Fisica di Union College in Schenectady, NY USA e presso la divisione “Molecular Structure” del National Institute for Medical Research of London. La sua  attività di ricerca nel campo della Biofisica Molecolare riguarda i meccanismi che causano l’aggregazione di biomolecole in strutture più o meno ordinate e di particolare rilevanza biologica. È membro dell’American Physical Society e della Società Italiana di Biofisica Pura ed Applicata.